纽斯特-if检测

gpcr介导的信号转导机制的认识对于研发具有非常重要的意义。但是，if检测，gpcr的结构具有相当的复杂性，以至于尽管gpcr在1870年代就被发现了，但是对于其结构和工作原理的了解也只是集中于近40多年，并且到目前对于其结构还有很多不清楚的地方。以brian k. kobilka和robert j. lefkowitz为首的科学家在gpcr的研究中做出了---的贡献。为了表彰他们研究成果和长期的努力，2012年诺贝尔化学奖被授予这两位科学家。

典型的g蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特---的配体结合到相应的7次跨膜的g蛋白偶联受体（gpcr）上，引起gpcr构象的变化；构象变化之后的gpcr能够结合相应的gdp结合状态的三聚体g蛋白，并---三聚体的ga 亚基构象发生变化，释放结合的gdp。处于空置状态的ga 亚基迅速与周围环境中的gtp结合。结合了gtp的ga 亚基立即与gpcr和gbg亚基复合物分离（如图）。自由的ga 亚基和gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的gtp成为gdp，于是ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的gdp结合状态，并与gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。三聚体g蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。