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g蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。与gdp（紫色）结合后，g蛋白处于非活性状态。gtp取代gdp后，g蛋白活化并传递信号。g蛋白形式多样，大多数用于信号传递，有些则在诸如蛋白质合成中起重要作用。本文主要介绍异三聚体g蛋白，它由三条不同的链组成，分别为α（棕黄色）β（蓝色）γ（绿色）。红色部分是α亚基表面的一个环状结构，在信号传递中---。

典型的g蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特---的配体结合到相应的7次跨膜的g蛋白偶联受体（gpcr）上，引起gpcr构象的变化；构象变化之后的gpcr能够结合相应的gdp结合状态的三聚体g蛋白，并---三聚体的ga 亚基构象发生变化，释放结合的gdp。处于空置状态的ga 亚基迅速与周围环境中的gtp结合。结合了gtp的ga 亚基立即与gpcr和gbg亚基复合物分离（如图）。自由的ga 亚基和gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的gtp成为gdp，于是ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的gdp结合状态，并与gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。三聚体g蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，从而使得信号能够得到正确有效的传导。