g蛋白的种类已多达40余种,大多数存在于细胞膜上,由α、β、γ三个不同亚单位构成,总分子量为100kda左右。其中β亚单位在多数g蛋白中都非常类似,分子量36kda左右。γ亚单位分子量在8-11kda之间。gα蛋白分为gs、gi、go、gq、g12、g13等六类。这些不同类型的g蛋白在信号传递过程各种发挥不同的作用。
在细胞内还存在另一类g蛋白,点突变---测,这类g蛋白具有鸟核苷酸的结合位点,有gtp酶活性,其功能也受鸟核苷酸调节,但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的g蛋白,分子量较小,在20-30kda之间,不是以α、β、γ三聚体方式存在,而是单体分子,因此被称为小g蛋白(small g proteins)。如ras表达产物为一种小g蛋白。小g蛋白同ras蛋白具有同源性,同属于ras超家族(ras superfamily)。
目前已经发现了154种之多的小g蛋白。这些小g蛋白被分为ras、rho、rab、arf和ran等5个家族。小g蛋白存在于从低等的原核生物到人类之间。小g蛋白有着非常重要的生理功能。有15%的人类 tumour 都与小g蛋白的突变有关。各个家族的g蛋白细胞功能分工有所不同。ras家族的蛋白调控基因表达;rho家族的蛋白调控细胞骨架运动和基因表达;rab和arf家族蛋白调控细胞内小体的转运;ran家族蛋白调控细胞周期中g1、s和g2期的细胞质转运以及m期的微管的形成。
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