gpcr介导的信号转导机制的认识对于研发具有非常重要的意义。但是，gpcr的结构具有相当的复杂性，以至于尽管gpcr在1870年代就被发现了，但是对于其结构和工作原理的了解也只是集中于近40多年，并且到目前对于其结构还有很多不清楚的地方。以brian k. kobilka和robert j. lefkowitz为首的科学家在gpcr的研究中做出了---的贡献。为了表彰他们研究成果和长期的努力，2012年诺贝尔化学奖被授予这两位科学家。
neweast biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特---单---抗体的检测方法。该方法基于能够特---识别gtp结合状态的三聚体g蛋白或者小g蛋白的单---抗体，利用方便快捷的试剂盒，能够迅速检测出g蛋白是否处于---状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度---优点以外，还有一个非常吸引人的优势：具有被固定的细胞内的g蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究g蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型试剂盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，g蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。
在细胞内还存在另一类g蛋白，这类g蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有gtp酶活性，其功能也受鸟核苷酸调节，但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的g蛋白，分子量较小，点突变---测服务，在20-30kda之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，因此被称为小g蛋白（small g proteins）。如ras表达产物为一种小g蛋白。小g蛋白同ras蛋白具有同源性，同属于ras超家族（ras superfamily）。
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